Biomoléculas, composição quimica, propriedades fisicas e funções no organismo

Do ponto de vista químico, eles são os elementos mais leves capazes de formar ligações simples (H), duplas (O), triplas (N) e quádruplas (C). Por serem mais leves, tendem a se ligar de maneira mais forte. A maioria das biomoléculas derivam dos hidrocarbonetos, que são extremamente estáveis. De forma geral, são polifuncionais, contando com múltiplos tipos de funções orgânicas. A forma com que o grupo funcional reage e sua disposição no espaço tridimensional determina sua personalidade química. A partir da glicose, uma diversidade de intermediários metabólicos é suprida. Em virtude da elevada polaridade, os monossacarídeos são sólidos cristalinos em temperatura ambiente, solúveis em água. Outra importante propriedade física dos monossacarídeos é a capacidade de serem oxidados por íons cúpricos e férricos, ostentada pelos açúcares redutores.

O grupo carbonila é oxidado a carboxila com a concomitante redução. Tal princípio é útil na análise de açúcares e já foi muito usado na determinação dos níveis de glicose no sangue e na urina como diagnóstico da diabetes melito. Lipídeos Lipídeos são compostos apolares com ampla diversidade química e funcional. A divisão dos estudos deste grupo será organizada pelas funções exercidas por cada tipo: lipídeos de armazenamento energético, lipídeos estruturais de membrana. Os dois tipos mais comuns de lipídeos com função de armazenamento são os óleos e as gorduras, derivados de ácidos graxos, cuja oxidação é altamente exergônica (libera energia para o trabalho celular). Um ácido graxo não sintetizado pelo corpo, de crucial importância é o ômega 3, encontrado em vegetais folhosos e óleos de peixe, que diminui o processo inflamatório, bem como os riscos de doenças cardiovasculares.

O equilíbrio na proporção do ômega 6 com o ômega 3 é crucial e deve se manter nas razões de 1:1 a 4:1. Tratam-se de três ácidos graxos em ligação éster a um glicerol. Quando os três ácidos graxos são do mesmo tipo, o triglicerídeo é classificado como simples, mas a maioria das ocorrências na natureza é de triglicerídeos mistos, com dois ou três ácidos graxos na composição. A apolaridade dos triglicerídeos se deve ao fato de as hidroxilas (polares) dos ácidos graxos estarem em ligação éster com carboxilatos (também polares) dos gliceróis, não havendo uma diferença de polaridade. Outra característica física dos triglicerídeos é a densidade específica mais baixa do que a da água, o que faz com que, numa solução com água e óleo, a fase oleosa fique sobre a aquosa.

As células eucarióticas em geral contam com pequenas gotículas triglicerídicas no seu citosol para gasto metabólico. O ponto de fusão das ceras geralmente é maior que o dos triglicerídeos. Sua aplicação abrange tanto o armazenamento de energia (exemplo dos plânctons) quanto a impermeabilidade aquosa e a consistência firme. A respeito dos lipídeos estruturais de membrana, as membranas celulares têm como característica notável a existência da bicamada fosfolipídica, que usa da sua anfipatia para funcionar como barreira contra a passagem de íons e partículas polares. Os glicerofosfolipídeos ou fosfoglicerídeos são estruturas formadas por um glicerol ligado a três componentes, sendo eles: dois ácidos graxos (por ligação éster) e um grupo polar ou carregado (por ligação fosfodiéster).

O glicerol, apesar de não possuir nenhum centro quiral, é passível de ter um carbono assimétrico em virtude de uma ligação de fosfato, por isso é chamado de pró-quiral. A degradação desses lipídeos de membrana costuma ser feita pela própria célula. A fosfolipase tipo A quebra uma das ligações ésteres dos ácidos graxos. A ligação éster restante é quebrada pela enzima lisofosfolipase. Já as ligações fosfodiéster da cabeça são quebradas pelas enzimas fosfolipases tipo C e D. Os gangliosídeos são degradados por enzimas lisossômicas hidrolíticas que catalisam a remoção gradual de açúcares até que se forme ceramida. Prostaglandinas têm um anel de cinco carbonos (estrutura da figura ao lado) e possuem dois grupos principais, o PGE (solúvel em ​éter)​ e o PGF (solúvel em tampão ​fosfato​).

Foram, a princípio, isoladas da próstata, recebendo esse nome. Suas funções destacadas estão relacionadas a: contração do útero; fluxo sanguíneo a certos órgãos; ciclo sono-vigília; sensibilidade de tecidos a hormônios; febre; inflamação e dor. Tromboxanos são produzidos pelas plaquetas (trombócitos) e, sugestivamente, atuam na coagulação e na redução do fluxo sanguíneo no local coagulante. Sua estrutura tem um característico anel de seis carbonos e um éter (figura ao lado). A deficiência dessa vitamina pode causar raquitismo, cujo tratamento se dá por reposição do déficit. Já a vitamina D​2​, embora seja um produto comercial, possui os mesmos efeitos biológicos e uma estrutura similar à da D​3 e​ é encontrada no leite, na manteiga etc.

➢ As várias formas da vitamina A atuam como hormônios e pigmentos. Como hormônios pois contam com receptores específicos no núcleo celular, regulando a expressão gênica a favor do desenvolvimento do epitélio, o que inclui a pele. Como pigmentos fotossensíveis pois iniciam a resposta das células da retina a luz, produzindo sinais neurais para o cérebro. A K1 está em plantas de folhas verdes, a K2 é produzida por bactérias do intestino. A warfina é um anticoagulante que funciona como poderoso veneno raticida e como importante fármaco para pacientes com coagulação excessiva. Proteínas Os polímeros dos aminoácidos são os peptídeos e as proteínas. De forma natural eles podem consistir desde apenas dois ou três até milhares de resíduos aminoácidos.

A ligação covalente entre dois aminoácidos é chamada de peptídica, ocorre a partir de uma reação de condensação em que o grupo amino de um aminoácido e a carboxila do outro são desidratados, formando uma função amida. As unidades idênticas entre si são chamadas de protômeros. Contudo, quando as cadeias polipeptídicas são ligadas covalentemente, a proteína não é considerada como tendo multissubunidades. Proteínas cuja composição consiste somente por aminoácidos são classificadas como proteínas simples. Aquelas que, além de aminoácidos, possuem outros componente permanentemente associados são as proteínas conjugadas. A parte não aminoácida é o grupo prostético, que no caso das lipoproteínas são lipídeos, no caso das glicoproteínas são carboidratos e assim vai.

O enovelamento das proteínas em estruturas secundárias, terciárias e quaternárias é devido especialmente às interações fracas. Mesmo sendo mais facilmente quebráveis que as covalentes, elas conferem muita estabilidade por serem extremamente numerosas. As interações não covalentes predominantes para essa estabilidade são as hidrofóbicas, mas as de hidrogênio, iônicas e de van der Waals também contribuem. Nas hidrofóbicas, a água envolve a substância, formando uma camada de solvatação e reduzindo a entropia. À medida que as partes apolares vão se agrupando no interior da molécula, evitando o contato com a água, a camada de solvatação diminui e a entropia aumenta. Os tipos mais comuns são hélice alfa e conformação beta. As hélices alfa correspondem a um arranjo que maximiza a formação de pontes de hidrogênio, sua estrutura é helicoidal, com a cadeia principal formando hélices ao longo de um eixo imaginário e as cadeias laterais voltadas para fora: Dentre os fatores que influenciam a formação das hélices alfa, estão cinco itens: a tendência dos aminoácidos constituintes de formar ou não hélices alfa, as interações realizadas pelas cadeias laterais (grupos R), bem como os volumes deles, a existência de glicina e prolina (os aminoácidos glicina e prolina são os que têm menor propensão a hélices alfa.

A prolina não apresenta rotação da ligação ​N​—C​a​, porque seu nitrogênio está em um anel rígido que impossibilita o giro. A glicina, pelo contrário, apresenta uma flexibilidade grande demais, por isso costuma formar estruturas espirilarizadas diferentes das hélices alfa) e por fim as interações entre os resíduos de aminoácidos da extremidade. As conformações beta são mais estendidas e se dispõem em zigue-zague. Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água. Destaque para duas: queratina e colágeno: ➢ As alfa queratinas têm como principal propriedade a força que conferem às estruturas onde ocorrem (cabelos, unhas, garras, cascos etc), essas força se deve em grande parte às supertorções, que são duas fibras de alfa queratina enroladas entre si formando uma estrutura espiral supertorcida.

As interações covalentes por meio de ligações dissulfeto também conferem força às alfa queratinas. ➢ Assim como a queratina, o colágeno também confere resistência em alta escala. São proteínas encontradas nos tendões, matriz orgânica óssea, córnea dos olhos etc. Domínio é um segmento independente, capaz de se movimentar como uma entidade isolada do resto da proteína. Ele geralmente ocorre em proteínas longas, que se dobram em domínios a fim de que cada um desempenhe sua função isoladamente. Por vezes a estrutura nativa é mantida apesar da divisão em domínios, só que é mais frequente que os contatos entre domínios sejam extensos ao ponto de se tornar difícil a distinção de qual é qual. As proteínas com duas ou mais cadeias polipeptídicas unidas (subunidades) são classificadas como quaternárias.

A associação dessas cadeias pode ser útil para várias funções proteicas. Os três componentes básicos dos nucleotídeos são: base nitrogenada, pentose e fosfato. As bases nitrogenadas derivam de dois compostos relacionados: a pirimidina e purina, representados abaixo. A diferença mais importante entre ambos é que a formação da ligação com a pentose ocorre no N-1 da pirimidina e no N-9 da purina. Outra diferença é a composição de dois anéis fundidos da purina. As bases do DNA são quatro: duas púricas (adenina e guanina) e duas pirimídicas (citosina e timina). Quando o grupo fosfato está ausente, o nucleotídeo passa a ser chamado de nucleosídeo. Os nucleotídeos de um ácido nucleico são unidos covalentemente por ligações fosfodiéster, entre o fosfato de um e a hidroxila do outro.

O esqueleto de pentose e fosfato é altamente polar, enquanto que as bases nitrogenadas são apolares e ficam lateralizadas (internas nas duplas fitas). Em relação à solubilidade em água, o RNA é mais hidrofílico, pois apresenta uma hidroxila que o DNA não tem. Tal propriedade é coerente, pois o RNA vai para fora do núcleo em função da síntese proteica, e como o citosol é aquoso, é conveniente que a solubilidade em água do RNA seja maior (embora não seja alta). Os ácidos nucleicos, de maneira similar às proteínas, podem ser classificados em níveis hierárquicos de complexidade, sendo o primário uma sequência de nucleotídeos, o secundário toda e qualquer estrutura regular estável (nível mais abrangente) e o terciário um enovelamento mais complexo.

Uma conclusão importante da parte histórica da descoberta do DNA é que a soma de todos os resíduos de purina equivale à soma dos de pirimidina, isto é, A + G = T + C. Outra conclusão importante foi a estrutura tridimensional do DNA. Duas fitas de DNA enroladas ao redor do mesmo eixo formam a dupla-hélice característica. Os esqueletos hidrofílicos, alternando entre fosfato e desoxirribose ficam voltados para fora, no meio aquoso, enquanto internamente ficam as bases nitrogenadas hidrofóbicas. O comprimento do mRNA depende do tamanho da cadeia polipeptídica a ser produzida, pois um aminoácido é codificado por três nucleotídeos, logo uma cadeia de 100 aminoácidos vai ser codificada por uma cadeia de mRNA com 300 nucleotídeos. As estruturas mais diferenciadas do RNA são as protuberâncias, as alças internas e os grampos, todos ocorrendo na fita simples.

Assim como nas proteínas, a desnaturação também ocorre nos ácidos nucleicos, um processo de perda da conformação nativa. Tal processo é lento por não haver muitas enzimas envolvidas nele, e ocorre em função de alterações de pH e temperatura. Diferente das proteínas, pode ser reversível, já que normalmente ocorre pela quebra de ligações não covalentes. MARZZOCO, A. TORRES, B. B. ​Bioquímica Básica. ​ 3ª ed.